Degradación de discos compactos por un anamorfo de Bjerkandera adustacaracterización bioquímica y molecular de una aril-alcohol oxidasa con nuevas propiedades catalíticas

Resumen

Los hongos son eucariotas heterótrofos capaces de colonizar gran diversidad de ambientes. Algunos de estos organismos participan en la descomposición de la materia orgánica en los ecosistemas terrestres, contribuyendo a mantener los ciclos del carbono y de otros elementos. En estos procesos son esenciales los sistemas enzimáticos secretados por las diferentes especies fúngicas, que participan en reacciones de oxidación e hidrólisis. Estas enzimas confieren a los hongos una gran versatilidad para utilizar diferentes fuentes de energía y esto explica que estos organismos sean capaces de desarrollarse en sitios, a priori, inverosímiles. Este estudio comenzó tras el hallazgo en Belice de un disco compacto (CD) biodeteriorado y el aislamiento de una especie fúngica que se desarrollaba entre las diferentes capas de este CD, destruyendo la información almacenada. En primer lugar, se identificó el hongo aislado como un anamorfo de Bjerkandera adusta, en base a su morfología, la secuencia de la región ITS de su ADNr y su patrón de enzimas extracelulares. Tras comprobar que este hongo degradaba/deterioraba in vitro los principales componentes de los CD (policarbonato, metales y colorantes), se estudiaron las enzimas que podrían estar implicadas en estos procesos. Este estudio puso de manifiesto que el anamorfo de B. adusta secreta esterasas y diferentes oxidorreductasas descritas en los basidiomicetos implicados en la degradación de la lignina y otros compuestos aromáticos recalcitrantes. Una de las oxidorreductasas, detectada en los cultivos del anamorfo de B. adusta, se ha caracterizado detalladamente, desde un punto de vista bioquímico y molecular. Esta flavoenzima es una oxidasa que comparte propiedades catalíticas con la aril-alcohol oxidasa (AAO), ampliamente estudiada en Pleurotus eryngii, y también con la vainillil-alcohol oxidasa de Penicillium simplicissimum. Diversos estudios fisicoquímicos y cinéticos de la nueva oxidasa, así como su secuencia aminoacídica y su modelo molecular, indican, inequívocamente, que esta enzima es una nueva AAO en la familia glucosa-metanol-colina de oxidorreductasas con una especificidad de sustrato excepcional. Por otra parte, la purificación y caracterización bioquímica de las peroxidasas, que se inducen en el anamorfo de B. adusta en presencia de Mn2+, reveló que estas hemoproteínas se incluyen en el grupo de las manganeso peroxidasas (MnP) que requieren Mn2+ para completar su ciclo catalítico, similares a las MnP descritas en el basidiomiceto Phanerochaete chrysosporium. Aunque previamente se han caracterizado otras peroxidasas ligninolíticas en diferentes teleomorfos de B. adusta, concretamente la lignina peroxidasa y la peroxidasa versátil, cabe destacar que este estudio describe por primera vez la purificación y caracterización de MnP en una cepa del género Bjerkandera.