Purificacion y caracterizacion de una proteasa de excrecion-secrecion de larvas musculares de trichinella spiralis"

Laburpena

En el presente trabajo se ha realizado la purificacion y caracterizacion de una proteasa aislada de los productos de escrecion-secrecion de larvas musculares de trichinella spiralis. Estos enzimas han sido considerados como antigenos utiles en el serodiagnostico de las enfermedades parasitarias, como inmunoprofilacticos o como blancos de accion para el tratamiento anti-parasitario. En este sentido nosotros hemos purificado una proteasa de 35 kda, capaz de ser utilizada como molecula antigenica al distinguir entre ratones indemnes e infectados con el parasito. El estudio de las caracteristicas bioquimicas: ph, temperatura optima de actuacion actividad colagenolitica, asi como las caracteristicas inmunologicas observadas en el desarrollo del trabajo, indican que esta proteasa esta siendo excretada-secretada a lo largo de todo el ciclo biologico del parasito, interviniendo tanto en la penetracion de la larva en los enterocitos del hospedador, como en la formacion de la capsula a nivel tisular, siendo igualmente importante su papel en las interacciones parasitohospedador en cuanto al trasvase de sustancias desde y hacia el parasito.