Proteínas musculares de "Drosophila melanogaster" con propiedades de filamentos intermedios

Resumen

En drosophila existe un grupo de proteinas citoesqueleticas insolubles, fuertemente reguladas durante el desarrollo. Entre ellas es posible purificar un conjunto de polipeptidos capaces de polimerizar en filamentos de tipo intermedio. En adultos y larvas estos polipeptidos presentan una localizacion exclusivamente muscular, ligada a las estructuras sarcomericas. Los polipeptidos purificados, reconocidos por el antisuero 1050, se detectan mayoritariamente en las lineas z y con menor intensidad en las lineas m de los musculos fibrilares directos. En musculos fibrilares indirectos se invierte la intensidad relativa en ambas estructuras. Un conjunto distinto de polipeptidos, identificados inmunologicamente por el antisuero 1004, se localizan sobre las mismas estructuras. La intensidad relativa en cada tipo de musculo fibrilar es simetrica de la descrita para el antisuero 1050. La localizacion de ambos grupos de polipeptidos en musculos de tipo tubular es heterogenea, pero en todos los casos asociada a estructuras periodicas transversales. Se ha detectado inmunologicamente un conjunto semejante de polipeptidos con especificidad de tipo de tejido muscular en mamiferos. En musculo esqueletico solo aparecen proteinas reconocidas por el antisuero 1050. En musculo liso unicamente se detecta reaccion con el antisuero 1004. En musculo cardiaco aparecen dos grupos de proteinas, reconocidas por los antisueros 1050 y 1004 respectivamente. Los polipeptidos reconocidos por el antisuero 1050 se detectan en oocitos y embriones tempranos, hasta las 3 horas del desarrollo. Disminuyen fuertemente en la fase intermedia y reaparecen hacia las 14 horas del desarrollo embrionario, asociados a la formacion del tejido muscular, manteniendose ya hasta la fase adulta. Finalmente, se ha purificado una proteina muscular de drosophila con caracteristicas bioquimicas y cromatograficas semejantes a la desmina de vertebrados.